Különbség az Alfa és a Beta Helix között

Az kulcs különbség Az alfa- és béta-hélix között a hidrogénkötés típusa támaszkodik ezeknek a struktúráknak a kialakulása során. Az alfa-heliklikusok molekulán belül hidrogénkötéseket képeznek, míg a béta-helikusok molekulák közötti hidrogénkötéseket képeznek.

A komplex fehérjéknek négy szerkezeti szervezeti szintje van: elsődleges, szekunder, tercier és kvaterner. A fehérjék másodlagos struktúrái különböző irányban képezik a peptidláncokat. A peptidláncok peptidkötésekkel megkötött aminosavszekvenciákból állnak. Ezért a fehérjékben két fő szekunder struktúra létezik: alfa-hélix és béta-hélix. Ezen kívül vannak más szekunder struktúrák, úgynevezett béta forduló és hajtű szerkezetek. E cikk elsősorban az alfa és béta hélix különbségére összpontosít.

TARTALOMJEGYZÉK

1. Áttekintés és a legfontosabb különbség
2. Mi az Alpha Helix?
3. Mi a Beta Helix?
4. hasonlóságok az Alfa és a Beta Helix között
5. Side by side összehasonlítás - Alpha vs Beta Helix táblázatos formában
6. Összegzés

Mi az Alpha Helix??

A fehérjék szervezettségi szintje négy. Ezek közül az alfa-hélix a fehérjék leggyakoribb másodlagos szerkezete. És ez a szerkezet rúdként jelenik meg, amelyet egy központi tengely körül tekercselnek. Ezenkívül az alfa-hélix egy jobbkezes hélix. Ugyanakkor balkezes helikák is jelen lehetnek. Itt a peptidkötések az aminoterminálról a karboxiterminálisra alakulnak ki. Ezen aminosavak révén az aminosavak kapcsolódnak egymáshoz. Az intra-molekuláris hidrogénkötések a fő oka az alfa-hélix kialakulásának.

01. ábra: Alpha Helix

Az alfa-hélix elrendezése a fehérje hidrofil és hidrofób jellegétől függ. Ha az aminosav-szekvencia nagyszámú hidrofil R (változó) csoportból áll, akkor az R csoportok a vizes fázisra orientálódnak. Ha a variábilis csoportok hidrofóbak, akkor a környezet hidrofób fázisához jutnak. Mindkét esetben úgy tűnik, hogy az R csoportok kinyúlnak a spirális szerkezetből. Ezen szerkezeti jellemzők miatt az alfa-hélix jobban ellenáll a mutációknak. Így a hidrogénkötések jelenléte stabilizálja az alfa-hélix szerkezetét. Egy alfa-hélixben fordulónként átlagosan 3,6 maradék van, mivel 3,6 maradék szükséges a hidrogénkötések kialakulásához. Néhány strukturális fehérje, például a kollagén és a keratin gazdag alfa-heliklikában.

Mi a Beta Helix??

A béta-hélix a fehérje második leggyakoribb másodlagos szerkezete. Noha ez nem olyan gyakori, mint az alfa-hélix, a béta-helikinek jelenléte is nagy szerepet játszik a fehérje szerkezetében. A béta-hélix kialakulása két béta-lemez segítségével történik, akár párhuzamosan, akár anti-párhuzamosan. Ezek a lapok ezután spirális struktúrává alakulnak. A két lemezszál közötti, molekuláris hidrogénkötések elősegítik a béta-hélix kialakulását.

02 ábra: Beta Helix

A béta-helikopter mind kötési mintázatától függően mind jobb, mind balkezes lehet. Béta-hélix kialakításakor a két béta-lemez variábilis csoportjai a hélix magjában helyezkednek el. Ezért a bétalapokat alkotó csoportok többsége hidrofób funkcióval rendelkezik.

Az alfa-spirállal ellentétben 17 maradék egy fordulatot jelent a Béta-heliklikusokban. A fémionok képesek aktiválni a béta-hélix kialakulását. Az alfa-hélixhez hasonlóan a hidrogénkötések támogatják a béta-hélix szerkezetének fenntartását. A szénsav-anhidráz enzim és a pektát-láz két fehérje, gazdag béta-heliklikában.

Milyen hasonlóságok vannak az Alfa és a Beta Helix között??

• Az Alfa és a Beta Helix a fehérjék két másodlagos szerkezete.
• Az aminosavak mindkét szekunder szerkezet monomerei.
• Ezenkívül az alfa- és béta-héliumok kémiai alkotórészei a szén, a hidrogén, az oxigén, a nitrogén és a kén.
• Ezenkívül mindkét másodlagos struktúra magasabb szintű szervezetré alakul.
• Sőt, mindkettőt hidrogénkötések stabilizálják.
• Mindkét szerkezetben a hidrofób tulajdonságot az aminosavak R csoportjainak jelenléte határozza meg.

Mi a különbség az Alfa és a Beta Helix között??

Az alfa és béta hélix közötti legfontosabb különbség az, hogy milyen hidrogénkötést mutatnak. Az Alfa-hélix intra-molekuláris hidrogénkötést, míg a béta-hélix molekulák közötti hidrogénkötést mutat. Ezen felül az alfa-hélix jobbkezes hélixet alkot, míg a béta-hélix mind jobb, mind balkezes hélixet képezhet. Tehát, ez szintén jelentős különbség az alfa és a béta hélix között.

Ezenkívül az alfa- és béta-hélix további különbsége az, hogy az alfa-hélix képződése az aminosav-szekvencia megcsavarodásával történik, míg a béta-hélix-képződés során a két béta-lemez, akár párhuzamos, akár anti-párhuzamos, kötődik a spirális szerkezet kialakításához.

Az alábbi információs grafika további információkat tartalmaz az alfa és béta hélix különbségéről.

Összegzés - Alpha vs Beta Helix

Mind az alfa-, mind a béta-helikusz fontos a komplex fehérjeszerkezetek azonosításában és levezetésében. Mindkét típus a fehérjék másodlagos szerkezete. Az alfa-hélix azonban az aminosav-szekvenciák spirális csavarása. Ezzel szemben a béta-hélix képződés párhuzamos vagy anti-párhuzamos béta-lemezek hidrogénkötése útján történik. Ezenkívül a hidrogénkötés intra-molekuláris alfa-hélix formában, míg a hidrogénkötés molekulák közötti béta-hélix-formában van. Ezen kívül mindkét szerkezetnek van R csoportja, amely meghatározza a fehérje hidrofób tulajdonságát. Ez tehát összegzi az alfa és béta hélix különbségét.

Referencia:

1. „Fehérjeszerkezet-megrendelések”. Khan Academy, Khan Academy, itt érhető el.
2. „Másodlagos fehérjeszerkezet: α-Helice és β-Sheets.” Szerves bioinformáció: Gyakorlati útmutató, elérhető itt.

Kép jóvoltából:

1. „Alfa béta szerkezet (2)”: Thomas Shafee - Saját munka (CC BY-SA 4.0) a Commons Wikimedia segítségével
2. „1m8n Choristoneura fumiferana” WillowW által az angol nyelvű Wikipedia-ban (CC BY-SA 3.0) a Commons Wikimedia segítségével