Különbség az Alpha Helix és a Beta redős lap között

Fő különbség - Alpha Helix vs Beta redőzött lap
 

Az alfa-heliklikák és a béta-redős lapok a polipeptidlánc két leggyakrabban előforduló másodlagos szerkezete. Ez a két szerkezeti elem az első fő lépés a polipeptidlánc hajtogatásának folyamatában. Az kulcs különbség Alpha Helix és a Béta-redős lap között van szerkezet; kétféle alakjuk van egy adott munka elvégzéséhez.

Mi az Alpha Helix??

Az alfa-spirál egy polipeptidlánc aminosavmaradékok jobbkezes tekercse. Az aminosav csoportok 4 és 40 aminosavak között változhatnak. A felső tekercsben lévő C = O csoport oxigénje és az alsó tekercs N-H csoportjának hidrogénje révén kialakult hidrogénkötések segítik a tekercs együtt tartását. A lánc minden négy aminosav-maradékán hidrogénkötés alakul ki a fenti módon. Ez az egységes minta határozott tulajdonságokat ad, például a tekercs vastagságát, és diktálja az egyes teljes fordulatok hosszát a spirális tengely mentén. Az alfa-hélix szerkezetének stabilitása több tényezőtől függ.

O-atomok piros, N-atomok kék, és a hidrogén kötődik zöld pontozott vonalként

Mi az a Beta rakott lap??

A béta-redős lapot, más néven béta-lapot, a fehérjék másodlagos szerkezetének második formájának tekintik. Béta szálakat tartalmaz, amelyeket oldalsó módon legalább két vagy három gerincoszlop-kötés köt össze, hogy egy csavart, redőzött lap legyen a képen látható módon. A béta szál egy polipeptid lánc szakasz; hossza általában 3-10 aminosav, beleértve a gerincét egy kiterjesztett megerősítésben.

Négyszálú antiparallel β-lemez fragmens a kataláz enzim kristályszerkezetéből.
a) az antiparallel hidrogénkötések (pontozott) megmutatása a szomszédos szálon lévő NH és CO peptidcsoportok között. Nyilak jelzik a lánc irányát, és az elektronsűrűség körvonalai körvonalazzák a nem H atomokat. O atomok piros golyók, N atomok kék, és H atomok az egyszerűség kedvéért ki vannak hagyva; az oldalsó láncok csak az első oldalsó lánc C atomján vannak feltüntetve (zöld)
b) A középső két β szál szélső képe

Béta-redős lemezekben a polipeptidláncok egymás mellett futnak. A szerkezet hullámszerű megjelenése miatt „redőzött lemez” nevet kap. Ezeket hidrogénkötések kötik össze. Ez a szerkezet lehetővé teszi több hidrogénkötés kialakulását a polipeptidlánc kitágításával.

Mi a különbség az Alpha Helix és a Beta redős lap között?

Az Alpha Helix és a béta redős lap szerkezete

Alpha Helix:

Ebben a struktúrában a polipeptid gerince spirális szerkezetként szorosan kötődik egy képzeletbeli tengely körül. Ez a peptidlánc helikoidális elrendezéseként is ismert.

Az alfa-hélix szerkezetének kialakulása akkor történik, amikor a polipeptid láncokat spirálba csavarják. Ez lehetővé teszi a láncban lévő összes aminosav hidrogénkötések kialakulását (kötést az oxigénmolekulák és a hidrogénmolekulák között) egymással. A hidrogénkötések lehetővé teszik, hogy a spirál megtartsa a spirál alakját, és szoros tekercset kap. Ez a spirális alak nagyon erősé teszi az alfa-hélixet.

A hidrogénkötéseket a sárga pontok jelzik.

Beta rakott lap:

Amikor a polipeptid lánc két vagy több fragmense átfedésben van, és hidrogénkötések sorát képezik egymással, a következő szerkezetek találhatók. Kétféleképpen fordulhat elő; párhuzamos és párhuzamos elrendezés.

Példák a szerkezetre:

Alpha Helix: A körmök vagy a körmök példaként szolgálnak az alfa-hélix szerkezetére.

Beta rakott lap: A toll szerkezete hasonló a béta redős lap szerkezetéhez.

A szerkezet jellemzői:

Alpha Helix: Az alfa-hélix szerkezetében 3,6 aminosav van a hélix fordulóján. Az összes peptidkötés transz és sík, és a peptidkötések N-H csoportjai ugyanabba az irányba mutatnak, amely megközelítőleg párhuzamos a hélix tengelyével. Az összes peptidkötés C = O csoportjai ellentétes irányba mutatnak, és párhuzamosak a spirál tengelyével. Az egyes peptidkötések C = O csoportja kapcsolódik a peptidkötés N-H csoportjához, hidrogénkötést képezve. Az R csoportokat a spirális felé nézzük.

Beta rakott lap: A béta-redős lemez minden peptidkötése sík és transz-konformációjú. A szomszédos láncok peptidkötéseinek C = O és N-H csoportjai ugyanabban a síkban vannak, és egymás felé mutatnak, és hidrogénkötést képeznek közöttük. Bármely láncban az összes R-csoport előfordulhat, hogy a lap síkja felett és alatt helyezkedik el.

Definíciók:

Másodlagos szerkezet: Összecsukható fehérje alakja a gerinc-amid és karbonilcsoportok közötti hidrogénkötés következtében.

Hivatkozások: „Fehérjeszerkezet”. ChemWiki: A dinamikus kémia hipertext “Fehérje másodlagos szerkezete: α-Helice és β-Sheets”. Proteinstructures.com, Salam Al Karadaghi „Szerves kémia”. A virtuális cella tankönyv „Beta Sheet” .Wikipedia Image jóvoltából: „Helix elektronsűrűség myoglobin 2nrl 17-32” Dcrjsr-től - Saját munka (CC BY 3.0) a Commons Wikimedia segítségével „Protein másodlagos szerkezet” en: Felhasználó: Bikadi (CC BY -SA 3.0) a Commons Wikimedia-on keresztül, az „1gwe antipar béta-lap mindkettőjével”, készítette Dcrjsr - Saját munka (CC BY 3.0) a Commons Wikimedia-on keresztül