Különbség a holoenzim és az apoenzim között

Fő különbség - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Az enzimek biológiai katalizátorok, amelyek növelik a kémiai reakciók sebességét a testben. Ezek aminosav-szekvenciákból álló proteinek. Az enzimek anélkül vesznek részt a kémiai reakciókban, hogy elfogyasztják őket. Specifikusak a szubsztrátokra és a kémiai reakciókra. Az enzim működését különböző, nem fehérjetartalmú kis molekulák támogatják. Kofaktorokként ismertek. Segítik az enzimeket katalitikus hatásukban. Ezek a kofaktorok lehetnek fémionok vagy koenzimek; ezek lehetnek szervetlen vagy szerves molekulák is. Számos enzimhez szükség van egy kofaktorra, hogy aktívvá váljon és elindítsa a katalitikus funkciót. A kofaktorral való kötés alapján az enzimeknek két formája van: apoenzim és holoenzim. A fő különbség a holoenzim és az apoenzim között az Az apoenzim az enzim protein komponense, amely inaktív és nem kötődik a kofaktorhoz míg A holoenzim az enzim fehérjekomponense és a kötött kofaktor, amely létrehozza az enzim aktív formáját.

TARTALOMJEGYZÉK

1. Áttekintés és a legfontosabb különbség
2. Mi a Holoenzyme? 
3. Mi az Apoenzyme?
4. Side by side összehasonlítás - Holoenzyme vs Apoenzyme táblázatos formában
5. Összegzés

Mi az a Holoenzyme??

Az enzimek olyan fehérjék, amelyek katalizálják a sejtek biokémiai reakcióit. A legtöbb enzimhez egy kis, nem fehérje molekula szükséges a katalitikus funkciók megindításához. Ezeket a molekulákat kofaktoroknak nevezik. A kofaktorok elsősorban szervetlen vagy szerves molekulák. A kofaktorokat két fő típusba sorolják, nevezetesen fémionok és koenzimek. A kofaktor kötődése elengedhetetlen az enzim aktiválásához és a kémiai reakció megindításához. Ha az enzim fehérjekomponense kötődik a kofaktorhoz, akkor a teljes molekulát holoenzimnek nevezzük. A holoenzim katalitikusan aktív. Ezért aktívan kötődik a szubsztrátokhoz és növeli a reakció sebességét. A koenzimek lazán kötődnek az enzimekhez, míg a protéziscsoportok szorosan kötődnek az apoenzimekhez. Néhány kofaktor kötődik az enzim aktív helyéhez. Kötéskor megváltoztatja az enzim konformációját és javítja a szubsztrátok kötődését az enzim aktív helyéhez.

A DNS polimeráz és az RNS polimeráz két holoenzim. A DNS-polimerázhoz magnézium-ionok aktívvá válásához és a DNS-polimerizáció indításához szükséges. Az RNS polimeráznak szigma faktorra van szüksége a katalitikus funkciójához.

Mi az Apoenzyme??

Az apoenzim az enzim, mielőtt a kofaktorhoz kötődik. Más szavakkal, az apoenzim az enzim protein része, amelyben nincs a kofaktor. Az apoenzim katalitikusan inaktív és hiányos. Aktív enzimrendszert képezi, amikor egy koenzimmel kombinálódik, és meghatározza ennek a rendszernek a szubsztrátum specifitását. Sok olyan kofaktor van, amelyek kötődnek az apoenzimekhez, hogy holoenzimeket állítsanak elő. A szokásos koenzimek a NAD +, a FAD, a koenzim A, B-vitaminok és a C-vitamin. Az apoenzimekkel kötődő fémionok a vas, a réz, a kalcium, a cink, a magnézium stb. Miután a kofaktor eltávolításra került a holoenzimből, az ismét apoenzimmé alakul, amely inaktív és hiányos.

A kofaktor jelenléte az apoenzim aktív helyén elengedhetetlen, mivel olyan csoportokat vagy helyeket képeznek, amelyeknek az enzim protein része nem rendelkezik a reakció katalizálására.

01. ábra: Apoenzim és Holoenzim

Mi a különbség a Holoenzyme és az Apoenzyme között??

Holoenzyme vs Apoenzyme
A holoenzim egy aktív enzim, amely egy apoenzimből kapcsolódik a kofaktorához.	Az apoenzim az a fehérjekomponens, amelynek nincs kofaktorja.
kofaktor
A holoenzim hozzákötődik a kofaktorához.	Az apoenzim az enzimkomponens a kofaktor nélkül.
Tevékenység
A holoenzim katalitikusan aktív.	Az apoenzim katalitikusan inaktív.
Teljesség
A holoenzim teljes, és kiválthatja a reakciót.	Az apoenzim hiányos, és nem képes megindítani a reakciót.
Példák
A holoenzim példái a DNS polimeráz, az RNS polimeráz.	Az aszpartát-transzkarbamoiláz egy példa az apoenzimre.

Összegzés - Holoenzyme vs Apoenzyme

Az enzimek a sejtek biológiai katalizátorai. Csökkentik a reakció bekövetkezéséhez szükséges energiát. Az enzimek növelik a reakció sebességét azáltal, hogy aktívan indukálják a szubsztrátot termékekké történő átalakulással. Specifikusan katalizálják a reakciókat anélkül, hogy belemennének a reakcióba. Az enzimek fehérjemolekulákból állnak. Az enzim fehérje részét apoenzimnek nevezzük. Az Apoenzimnek aktívvá válásához kötődnie kell a nem protektív kis molekulákhoz, úgynevezett kofaktorokhoz. Amikor az apoenzim kötődik a kofaktorral, a komplexet holoenzimnek nevezik. A holoenzim katalitikusan aktív a kémiai reakció indításához. A szubsztrátum a holoenzimmel, az apoenzimmel nem kötődik. Ez a különbség a holoenzim és az apoenzim között.

Töltse le a Holoenzyme vs Apoenzyme PDF változatát

Letöltheti a cikk PDF verzióját, és offline célokra felhasználhatja, az idézethez fűzött megjegyzések szerint. Kérjük, töltse le itt a PDF verziót. Különbség a Holoenzyme és az Apoenzyme között.

Irodalom:

1. „Szerkezeti biokémia / enzim / apoenzim és holoenzim.” Szerkezeti biokémia / Enzim / Apoenzim és Holoenzim - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Itt érhető el. 2017. június 12.
2. BIOKÉMIA. N.p., n.d. Web. Itt érhető el. 2017. június 13.

Kép jóvoltából:

1. „Enzimek” Moniquepena által - Saját munka (közkincs) a Commons Wikimedia segítségével