Különbség az affinitás és az éberség között

Noha az antigén-antitest kölcsönhatások elméleti termodinamikája jól ismert, gyakorlati alkalmazásuk kevés az autoantitestek kimutatására vagy meghatározására. A funkcionális antitestek esetében az optimális affinitás meghatározása lehetővé teszi a maximális terápiás előny elérését. Az antitest-affinitást csaknem fél évszázadon keresztül tanulmányozták, és az affinitás-kromatográfia kezdete óta három évtizeddel ezelőtt egy hatékony eszközré vált. Az affinitás leírja az interakciót az egyes kötőhelyekben. A affinitás, valamint a konstrukció és az antigén tulajdonságainak ismerete elengedhetetlen a funkcionális antitest affinitása és potencia közötti kapcsolat értékeléséhez. Ugyanakkor az affinitáson kívül van még egy kötődési koncepció, az úgynevezett avidity, amely a multivalens antigén és a multivalens ellenanyag közötti kölcsönhatás általános kötőereje. A kettő közötti egyértelmű különbségek ellenére az affinitás és az aviditás kifejezéseket gyakran megkülönböztetés nélkül használják. Vessünk egy pillantást a kettőre.

Mi az affinitás??

Az affinitás az egyik antitestmolekula paratopájának és a megfelelő epitópnak az antigénmolekulára történő kötődésének erő. Leírja az interakciót az egyes kötőhelyekben. A affinitás, valamint a konstrukció és az antigén tulajdonságainak ismerete elengedhetetlen a funkcionális antitest affinitása és potencia közötti kapcsolat értékeléséhez. Ugyanazon termodinamikai elveken alapul, amelyek szabályozzák a visszafordítható biomolekuláris kölcsönhatásokat, ugyanazon kötőerővel, amely lehetővé teszi immunrendszerének a fertőzések leküzdését. És az erő az antitest és az antigén közötti specifikus kötés erősségére utal. Az antigén-antitest kölcsönhatáshoz való affinitás pontos és pontos értékelése fontos mérési módszer a terápiás antitest affinitási határértékeinek és hatékonysági felső határának meghatározásához. Termodinamikai szempontból az affinitást az összes vonzó erő összegzésével fejezik ki, amely megnövekedett kötőszilárdságot és visszatükröző erőt eredményez, és csökkenti kötőszilárdságot.

Mi az Avidity??

Az éberség egy újabb kötelező fogalom, amelyet gyakran összekevernek az affinitással; valójában mindkét kifejezés a kötési erő fogalmára utal, kivéve az aviditást a poliklonális antitestek keverékének antigénkötő képességének teljes erősségére utalva. Az élesség akkor jön létre, amikor egy multivalens antigén kötődik az oldatban lévő bivalens ellenanyaghoz, vagy amikor egy antitest két felületen lévő egyértékű antigénmolekulához kötődik. Az affinitástól eltérően az aviditás a ligandum és a ligandum több kötőhelyének multivalens kötését írja le. Egyszerűen fogalmazva: az aviditás a multivalens antitest és a multivalens antigén közötti kötőerő. Az éberséget nem lehet termodinamikai feltételekkel leírni, és kinetikai mérésekkel nyerik. Az antitest aviditása az egyes antitestkötő helyek affinitásától függ, de nagyobb, mint a kötődési affinitás, mivel az ellenanyag és az antigén közötti kölcsönhatásokat egyidejűleg meg kell szakítani, hogy az ellenanyag teljes mértékben disszociáljon..

Különbség az affinitás és az élesség között

Az affinitás és az élesség meghatározása

Az affinitás és avidity kifejezéseket alkalmatlanul használják szinonimákként. Valójában mindkét kifejezés a kötési erő fogalmára utal. Az affinitást termodinamikai értelemben az antitest és az antigén közötti asszociáció mértékének méréseként definiáljuk, míg a multivalens ellenanyagot a multivalens antigénhez kötődő teljes erőre aviditásnak vagy másként „funkcionális affinitásnak” nevezzük. Az affinitás az ellenanyag-kombináló hely egy adott antigén-epitóppal való kötődésének erőssége, míg az aviditás a poliklonális antitestek keverékének antigénkötő képességének teljes ereje. Az éberséget funkcionális affinitásnak is nevezik.

Esemény

Az affinitás kifejezés az antitest és az egyértékű ligandum, például egy haptén közötti belső asszociációs állandót jelöli, míg az aviditás kifejezés az antitestek és a multivalens antigén közötti összkötési energia megjelölésére szolgál. Az asszociációs állandó az antitest epitóphoz való affinitásának mértéke. Az éberséget nem lehet termodinamikai feltételekkel leírni, és kinetikai mérésekkel nyerik. Termodinamikai szempontból az affinitást az antigéndetermináns és annak kötőhelye közötti szoros intermolekuláris vonzó és visszatükröző erők összegzésével fejezik ki..

Biológiai jelentőség

Az antitest affinitás kritikus szerepet játszhat az ellenanyagok biológiai aktivitásának meghatározásában. Tehát képesnek kell lennie az antitestválasz jellemzésére affinitás és nagyság szempontjából, és meg kell értenünk, hogy az antitest affinitás hogyan befolyásolhatja egy adott vizsgálatot. Az avidity kifejezést gyakran alkalmazzák az affinitással szinonimában, de leggyakrabban az antitestek azon képességének leírására használják, amelyek képesek stabil komplexeket képezni az antigénnel. Az élesség az egyes antitestkötő helyek többszörös affinitásainak felhalmozott ereje.

Affinitás vs. élesség: összehasonlító táblázat

Összefoglaló a affinitás vs. éberség

Különbségeik ellenére az affinitás és avidity kifejezéseket gyakran megkülönböztetés nélkül használják. Az affinitás az egyik antitestmolekula paratopa és az annak megfelelő epitópjának az antigénmolekulára történő kötődésének ereje, és csak egyetlen monovalens Fab fragmentummal határozható meg. Az összes vonzó erő összeadása megnövekedett kötési szilárdságot és visszatükröző erőket eredményez, amelyek csökkent kötési szilárdságot eredményeznek. Az aviitás viszont a multivalens antitest és a multivalens antigén közötti kötőerő, és funkcionális affinitásnak is nevezik. Az antitestek és azok megfelelő antigének közötti mért kötőenergia tükrözi az antitestek aviditását. Az affinitástól eltérően az aviditást termodinamikai kifejezésekkel nem lehet leírni, és kinetikai mérésekkel nyerik.