Különbség a polipeptid és a fehérje között

A polipeptidek és fehérjék egy sejt természetes és nélkülözhetetlen szerves vegyületei. Mindkettő aminosavakból áll. Az aminosavak a természetben előforduló vegyületek, amelyek peptideket, polipeptideket és fehérjéket képeznek egymással. Minden aminosav tartalmaz egy amint (-NH₂) és egy hidroxil- (-COOH) csoport, valamint egy specifikus oldallánc (R csoport). Az oldallánc-csoport méretét, alakját, töltését és reaktivitását tekintve különbözik, ezért minden aminosavra egyedi. 20 típusú monomer aminosav létezik, amelyek képesek összekapcsolódni különböző kombinációkban, ezáltal nagy diverzitású polipeptideket és fehérjéket biztosítva.

Mi az a polipeptid??

A polipeptid egy meghatározott aminosavak szekvenciájú polimer, amely kovalens peptidkötések útján kapcsolódik egymáshoz. A peptidkötés két aminosav közötti kondenzációs reakció eredménye: az egyik aminosav karboxilcsoportja reagál a szomszédos aminosav aminocsoportjával, felszabadítva egy vízmolekulát (H₂O). A peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak rövid láncát peptideknek nevezzük. A peptideket általában legfeljebb 20-30 aminosav alkotja. Egy specifikus szekvenciával kapcsolt aminosavmaradékok hosszabb láncát polipeptideknek nevezzük. A polipeptidek legfeljebb 4000 maradékot tartalmazhatnak. A polipeptideket egy polipeptid gerinc jellemzi, amelyet az atomok ismétlődő szekvenciája képez a kapcsolt aminosavlánc magjában. A polipeptid gerincéhez az aminosavakra specifikus oldalláncok, az R csoport kapcsolódnak. A polipeptidek rögzített szerkezetre hajlanak egy fehérjét képezve. Egy polipeptid tehát az aminosavmaradékok lineáris szekvenciáját képezi, amely a fehérje primer struktúráját képezi.

Mi a fehérje??

A fehérjék szerkezetileg és funkcionálisan komplex molekulák. A protein kifejezést egy vagy több polipeptid hajtogatásával kialakult háromdimenziós szerkezet leírására használják. A fehérjék négy szintű szerkezeti szervezetet mutatnak, ahol a polipeptid az elsődleges szerkezet. Egy proteinnek másodlagos szerkezete van, amikor a polipeptidláncok α-heliként és β-lapot képeznek. A fehérje tercier struktúrája képezi a polipeptid lánc teljes háromdimenziós szervezetét. Ha egynél több polipeptidlánc vesz részt a fehérjekomplexben, akkor a fehérjeszerkezetet kvaternernek nevezzük. A polipeptidláncok fehérjekénti hajtogatása sok gyenge nem kovalens kötésen alapszik, amelyek egy lánc különböző részei vagy akár kettő vagy több polipeptidlánc között képződnek. A nem kovalens kötések tartalmazzák a polipeptid gerincének atomjait, valamint az R oldalláncokat, és háromféleek: hidrogénkötések, ionos kötések és van der Waal kötések. Nagyon sok gyenge nem kovalens kötés párhuzamosan működik, és erősségüket egyesítik annak érdekében, hogy biztosítsák a hajtogatott protein szerkezet stabilitását. A protein szervezet alszerkezete a protein domén. A polipeptidlánc bármely részéből áll, amely függetlenül stabil szerkezetre hajlik. Mindegyik domén 40-350 aminosavat tartalmaz. A legkisebb fehérje egyetlen domént képvisel, míg egy nagy fehérje akár több tucat domént is tartalmazhat. A protein mindegyik doménjéhez általában külön funkció tartozik. A fehérjék funkcionális tulajdonságai nagymértékben függnek szerkezetüktől és formájuktól, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy fizikailag kölcsönhatásba lépjenek más molekulákkal. Ezek a kölcsönhatások mindig specifikusak és szelektívek. Mindegyik fehérje nagy affinitással kötődik ligandumkötő helyeihez egy vagy csak néhány, ligandumoknak nevezett molekulához. A ligandumkötő hely egy üreg a fehérje felületében, amelyet a polipeptidlánc hajtogatása képez. A fehérjében lévő külön ligandumkötő helyek különböző ligandumokhoz kötődhetnek, szabályozva a fehérje működését, vagy segítve a fehérje mozgatását a sejt egy adott helyére. A fehérje funkció szorosan függ a szerkezetétől. Az egyik aminosav megváltozása megzavarhatja annak alakját, és funkcióvesztést okozhat.

A polipeptid és a fehérje közötti különbség

1. A polipeptid és a protein meghatározása

A polipeptid egy olyan polimer, amelyet egy meghatározott aminosav-szekvencia alkot, kovalens peptidkötések útján kapcsolódva.

A protein egy szerkezetileg és funkcionálisan komplex molekula, amelyet egy vagy több polipeptidlánc hajtogatása képez.

2. A polipeptid és a fehérje szerkezeti különbségei

A polipeptid egyszerű szerkezetű, és a polipeptid gerincéből áll, amelyet az atomok ismétlődő szekvenciája képezi a kapcsolt aminosavlánc magjában. A polipeptid gerincéhez az aminosavakra specifikus oldalláncok, az R csoport kapcsolódnak

A fehérje a másik oldalon egy komplex molekula, amely egy vagy több polipeptidláncból áll, amelyek szekunder, tercier vagy kvaterner szerkezetbe hajlanak.

A fehérje alakját háromféle gyenge nem kovalens kötés stabilitása tartja fenn: hidrogénkötések, ionos kötések és van der Waal kötések.

3. A polipeptid és a fehérje működése

A polipeptid fő funkciója az összetettebb fehérjék elsődleges szerkezete. A polipeptidek nem rendelkeznek háromdimenziós szerkezettel, amely lehetővé teszi a fehérje számára, hogy kötődjön egy ligandumhoz és funkcionális legyen.

Másrészt a fehérje szerkezeti bonyolultsága, stabil alakja a ligandumkötő helyekkel lehetővé teszi, hogy specifikusan és nagy affinitással kötődjön bizonyos ligandumokhoz, szabályozható legyen, és részt vegyen számos létfontosságú celluláris anyagcsere útvonalban..

Polipeptid és fehérje: Összehasonlító táblázat

A polipeptid és a fehérje összefoglalása

A polipeptidek és fehérjék egy sejt természetben előforduló és nélkülözhetetlen szerves vegyületei.

Míg az aminosavak a közös elsődleges alkotóelemek, a polipeptidek és fehérjék jelentős szerkezeti és funkcionális különbségeket mutatnak:

1. A polipeptid az aminosavak egyszerű polimerje, amelyet kovalens peptidkötések kapcsolnak össze, míg a fehérje egy komplex molekula, amelyet stabil szerkezet jellemez, amelyet egy vagy több polipeptidlánc összehajtogatása képez, és amelyeket nem kovalens kötések tartanak össze..

2. A polipeptid fő funkciója a fehérje elsődleges szerkezete, míg a fehérje egy komplex vegyület, amelynek ligandumkötő helyei lehetővé teszik annak kötődését specifikus és különböző molekulákhoz, és funkcionálisan aktív a sejtben.