Különbség a polipeptid és a fehérje között

Polipeptid vs fehérje

Az aminosav egy egyszerű molekula, amely C, H, O, N formájában képződik és lehet S. A következő általános szerkezettel rendelkezik.

Körülbelül 20 közös aminosav van. Az összes aminosav -COOH, -NH₂ csoportok és a -H szénatomhoz kapcsolódnak. A szén egy királis szén, és az alfa-aminosavak a legfontosabbak a biológiai világban. Az R csoport aminosavakonként különbözik. A legegyszerűbb aminosav, amelynek R csoportja H, a glicin. Az R csoport szerint az aminosavakat alifás, aromás, nem poláros, poláros, pozitív töltésű, negatív töltésű vagy poláris töltés nélküli kategóriákba lehet sorolni. Az aminosavak, amelyek a fiziológiai pH 7,4-nél zwitter-ionokként vannak jelen. Az aminosavak a fehérjék építőkövei. Amikor két aminosav összekapcsolódik, hogy dipeptidet képezzen, a kombináció -NH-ban megy végbe₂ az egyik aminosav csoportja egy másik aminosav -COOH csoportjával. Egy vízmolekulát eltávolítunk, és a képződött kötést peptidkötésnek nevezzük.

polipeptid

A lánc akkor képződik, ha nagyszámú aminosavat kapcsolnak össze, polipeptidként ismertek. A fehérjék ezen polipeptidláncok közül egy vagy többből állnak. A fehérje elsődleges szerkezete polipeptidként ismert. A polipeptidlánc két terminálisából az N-terminális az, ahol az aminocsoport szabad, és a c-terminális az, ahol a karboxilcsoport szabad. A polipeptideket riboszómákban szintetizálják. A polipeptidlánc aminosavszekvenciáját az mRNS-ben lévő kodonok határozzák meg.

Fehérje

A fehérjék az élő szervezetekben a makromolekulák egyik legfontosabb típusa. A fehérjéket szerkezetüktől függően lehet primer, szekunder, tercier és kvaterner fehérjékbe sorolni. A fehérjében lévő aminosavak (polipeptid) szekvenciáját elsődleges szerkezetnek nevezzük. Amikor a polipeptidszerkezetek véletlenszerű elrendezésekre hajlanak, szekunder fehérjékként ismertek. A harmadlagos struktúrákban a fehérjék háromdimenziós szerkezetűek. Ha kevés háromdimenziós fehérjecsoport kötődik egymáshoz, akkor azok kvaterner fehérjéket képeznek. A fehérjék háromdimenziós szerkezete a hidrogénkötésektől, a diszulfidkötésektől, az ionkötésektől, a hidrofób kölcsönhatásoktól és az aminosavakon belüli összes többi intermolekuláris kölcsönhatástól függ. A fehérjék több szerepet játszanak az élő rendszerekben. Részt vesznek a struktúrák kialakításában. Az izmokban például fehérjerostok vannak, például kollagén és elasztin. A kemény és merev szerkezeti részekben is megtalálhatók, körmökben, hajban, sarkokban, tollakban stb. További proteinek találhatók a kötőszövetekben, mint például a porcok. A fehérjék a szerkezeti funkción kívül védő funkcióval is rendelkeznek. Az antitestek fehérjék, és védik testünket az idegen fertőzésektől. Az összes enzim fehérje. Az enzimek a fő molekulák, amelyek szabályozzák az összes anyagcserét. Ezenkívül a fehérjék részt vesznek a sejtek jelátvitelében. A fehérjéket a riboszómák termelik. A fehérjéket termelő jel a DNS génjein átjut a riboszómára. A szükséges aminosavak az étrendből származhatnak, vagy a sejtben szintetizálhatók. A proteinek denaturálása a fehérjék szekunder és tercier struktúráinak kibontakozását és dezorganizációját eredményezi. Ennek oka a hő, szerves oldószerek, erős savak és bázisok, tisztítószerek, mechanikai erők stb.