Különbség a hemoglobin és a myoglobin között

Hemoglobin vs Myoglobin

A mioglobin és a hemoglobin olyan hemoproteinek, amelyek képesek megkötni a molekuláris oxigént. Ezek az első fehérjék, amelyek háromdimenziós szerkezetét röntgenkrisztallográfiával oldják meg. A fehérjék az aminosavak polimerei, amelyek peptidkötésekkel kapcsolódnak össze. Az aminosavak a fehérjék építőkövei. Ezek a fehérjék általános alakjuk alapján a globális fehérjék kategóriájába sorolhatók. A gömbfehérjék kissé gömbös vagy ellipszoid alakúak. Ezen egyedülálló globális fehérjék eltérő tulajdonságai segítenek a szervezetnek az oxigénmolekulák közötti eltolásban. Ezen speciális fehérjék aktív helye egy vas (II) protoporfirin IX-ből van, amely vízálló zsebbe van beágyazva.

myoglobin

A myoglobin monomer fehérjeként fordul elő, amelyben a hemet körülvevő globin. Másodlagos oxigénhordozóként működik az izomszövetben. Amikor az izomsejtek működnek, nagy mennyiségű oxigénre van szükségük. Az izomsejtek ezeket a fehérjéket használják az oxigén diffúziójának felgyorsítására és az intenzív légzés idején az oxigén bevételére. A mioglobin tercier szerkezete hasonló a tipikus vízoldható globule fehérje szerkezethez.

A mioglobin polipeptidlánca 8 különálló, jobbkezes α-heliként tartalmaz. Mindegyik fehérje molekula egy protézis protézis csoportot tartalmaz, és minden hem maradék egy koordináltan kötött központi atomot tartalmaz. Az oxigén közvetlenül kapcsolódik a hem protéziscsoport vas atomjához.

Hemoglobin

A hemoglobin tetramer fehérjeként fordul elő, amelyben minden alegység egy hem körülvevő globinből áll. Ez az egész oxigén hordozója. Megköti az oxigénmolekulákat, majd a vörös sejtek továbbjuttatják a vért.

A gerinces állatokban az oxigén a tüdőszövetön keresztül diffúzióval eljut a vörösvértestekbe. Mivel a hemoglobin egy tetramer, képes egyszerre négy oxigénmolekulát kötni. A megkötött oxigént ezután az egész testben elosztják, és a vörösvértestekből az újjáéledő sejtekbe továbbítják. A hemoglobin ezután elveszi a szén-dioxidot, és visszajuttatja azokat a tüdőbe. Ezért a hemoglobin a sejtek anyagcseréjéhez szükséges oxigént szállítja és eltávolítja a keletkező hulladékot, a szén-dioxidot.

A hemoglobin több polipeptidláncból áll. Az emberi hemoglobin két α (alfa) és két β (béta) alegységből áll. Mindegyik a-alegység 144 csoportot tartalmaz, és minden β-alegység 146 csoportot tartalmaz. Mind az α (alfa), mind a β (béta) alegységek szerkezeti jellemzői hasonlóak a mioglobinhoz.

Hemoglobin vs Myoglobin

• A hemoglobin az oxigént szállítja a vérben, míg a mioglobin az oxigént szállítja vagy tárolja az izmokban.

• A myoglobin egyetlen polipeptidláncból áll, a hemoglobin pedig több polipeptidláncból áll.

• A myoglobinnal ellentétben a vörösvértestekben a hemoglobin koncentrációja nagyon magas.

A kezdetben a mioglobin nagyon könnyen köti az oxigénmolekulákat, és utóbbi időben telítetté válnak. Ez a kötődés nagyon gyors a mioglobin, mint a hemoglobin esetében. A hemoglobin kezdetben nehezen köti az oxigént.

• A mioglobin monomer fehérje formájában, míg a hemoglobin tetramer fehérje formájában fordul elő.

• Kétféle polipeptidlánc (két α-lánc és két β-lánc) van jelen a hemoglobinban.

• A mioglobin köthet egy oxigén molekulát, úgynevezett monomert, míg a hemoglobin köthet négy oxigén molekulát, az úgynevezett tetramert..

• A mioglobin szorosabban köti az oxigént, mint a hemoglobin.

• A hemoglobin mind az oxigént, mind a szén-dioxidot megköti és ki tudja terjeszteni, ellentétben a myoglobinnal.