Különbség a kináz és a foszfatáz között

Kináz vs foszfatáz
 

A kináz és a foszfatáz közötti különbség abból fakad, hogy ez a két enzim két ellentétes folyamatot támogat. A kináz és a foszfatáz két fontos enzim, amelyek foglalkoznak a biológiai rendszerekben található foszfátokkal. Az enzimek háromdimenziós globális fehérjék, amelyek biológiai katalizátorként szolgálnak a sejtekben zajló sok biokémiai reakcióhoz. Ezen képesség miatt az enzimek érkezését az élet evolúciójának egyik legfontosabb eseményének tekintették. Az enzimek növelik a biokémiai reakciók sebességét azáltal, hogy hangsúlyozzák a specifikus kémiai kötéseket. A kináz és a foszfatáz két alapvető enzim, amelyek részt vesznek a fehérje foszforilációja. A fehérjék foszforilációja megkönnyíti a fehérjék fő funkcióit, ideértve a sejtek metabolizmusát, a sejtek differenciálódását, a szignál transzdukciót a növekedés során, transzkripciót, immunválaszt stb. A protein foszforiláció magában foglalja a fehérje molekulák konformációs változásait az ATP molekulák foszfát csoportjának hozzáadásával, míg a defoszforiláció magában foglalja a foszfátcsoportok eltávolítását a fehérjéből. A foszforilációs és a defoszforilációs folyamatokat a kináz és a foszfatáz enzimek katalizálják. Ebben a cikkben a kináz és a foszfatáz közötti különbséget ismertetjük, kiemelve a kináz és a foszfatáz fontos tényeit.

Mi a kináz??

Kinázok enzimcsoport, amely katalizálja a foszforilációs reakciókat foszfátcsoportok hozzáadásával az ATP-ből a fehérjemolekulákhoz. A foszforilációs reakció egyirányú, mivel az ATP-ben a foszfát-foszfát kötés lebontásával hatalmas energiakibocsátás következtében ADP képződik. Sokféle protein-kináz létezik, és mindegyik kináz felelős egy adott fehérje vagy fehérjekészlet foszforilezéséért. Az aminosavszerkezet általános vizsgálata során azonban a kinázok háromféle aminosavhoz foszfátcsoportokat adhatnak hozzá, amelyek R csoportjuk részeként OH csoportot tartalmaznak. Ez a három aminosav a szerin, a treonin és a tirozin. A protein-kinázokat e három aminosav-szubsztrát alapján kategorizáljuk. A szerin / treonin-kináz osztály a legtöbb citoplazmatikus fehérjéhez hasonlít. A foszforilációs folyamat során a kináz javíthatja vagy csökkentheti a fehérje aktivitását. Az aktivitás azonban a foszforiláció helyétől és a foszforilálandó fehérje szerkezetétől függ.

Alapvető foszforilációs reakció

Mi a foszfatáz??

A foszforilezés fordított reakciója, a A defoszforilációt a foszfatáz enzimek katalizálják. A defoszforiláció során a foszfatáz eltávolítja a foszfátcsoportokat a fehérjemolekulákból. Ennélfogva egy kináz által aktivált fehérjét deaktiválhat egy foszfatáz. A defoszforilációs reakció azonban nem visszafordítható. Sok különböző foszfatáz található a sejtekben. Néhány foszfatáz nagyon specifikus és egy vagy kevés fehérjét defoszforilál, míg mások a foszfátot sokféle fehérjében eltávolítják. A foszfátok hidrolázok, mivel a vízmolekulát a defoszforilációhoz használják. A szubsztrát-specifitás alapján a foszfatázok lehetnek öt osztályba sorolható ugyanis; tirozin-specifikus foszfatázok, szerin / treoninspecifikus foszfatázok, kettős specifitású foszfatázok, hisztidin foszfatázok és lipid foszfatázok.

A tirozin defoszforiláció mechanizmusa egy CDP-vel

Mi a különbség a kináz és a foszfatáz között??

• A kináz enzimek katalizálják a fehérjék foszforilációját az ATP-molekulák foszfátcsoportjai hozzáadásával. A foszfatáz enzimek a foszforilációs reakciókat katalizálják a foszfátcsoportok fehérjékből történő eltávolításával.

• A kináz ATP-t használ foszfátcsoportok előállításához, míg a foszfatáz vízmolekulákat használ a foszfátcsoportok eltávolításához.

• A kináz által aktivált proteineket egy foszfatáz deaktiválhatja.

Képek jóvoltából:

1. Alapvető foszforilációs reakció a Bdoc13 által (CC BY-SA 3.0)
2. A tirozin defoszforiláció mechanizmusa CDP-vel Bassophile által (CC BY-SA 3.0)