Különbség a kináz és a foszforiláz között

Fő különbség - Kináz vs foszforiláz
 

Mind a kináz, mind a foszforiláz enzimek, amelyek foszfáttal foglalkoznak, bár működésükben és természetükben különbség mutatkozik. A legfontosabb különbség köztük az, A kináz egy enzim, amely katalizálja a foszfátcsoport átvitelét az ATP-molekulából egy meghatározott molekulaba, míg a foszforiláz egy olyan enzim, amely egy foszfátcsoportot vezet be egy szerves molekulaba, különösen a glükózba. Ez a cikk bemutatja azokat a kináz- és foszforiláz enzimeket, amelyek foszfáttal foglalkoznak, és elmagyarázza, mi a különbség a kináz és a foszforiláz között.

Mi a foszforiláz??

A foszforilázokat Earl W. Sutherland Jr fedezte fel az 1930-as évek végén. Ezek az enzimek katalizálják egy foszfátcsoport hozzáadását szervetlen foszfátból vagy foszfátból + hidrogénből egy szerves molekula-akceptorhoz. Például a glikogén-foszforiláz katalizálhatja a glükóz-1-foszfát szintézisét egy glükánból, beleértve egy glikogén, keményítő vagy maltodextrin molekulát. A reakciót foszforolízisnek nevezik, amely szintén hasonló a hidrolízishez. Az egyetlen különbség azonban az, hogy egy foszfát, nem pedig egy vízmolekula kerül a kötésre.

A polinukleotid foszforiláz felépítése

Mi a kináz??

A kináz enzim képes katalizálni a foszfátcsoportok transzferét a nagy energiájú, foszfát adományozó molekulákból az adott szubsztrátokba. Ezt a folyamatot foszforilációnak tekintik, amikor a szubsztrát foszfátcsoportot nyer, és az ATP nagy energiájú molekula foszfátcsoportot adományoz. Ebben a foszforilációs folyamatban a kinázok jelentős szerepet játszanak, és részét képezik a foszfor-transzferázok nagyobb családjának. Ezért a kinázok nagyon fontosak a sejtek anyagcseréjében, a fehérjeszabályozásban, a sejtszállításban és számos sejtútban.

Dihidroxi-aceton-kináz komplexben egy nem hidrolizálható ATP analóggal

Mi a különbség a kináz és a foszforiláz között??

Meghatározása Kináz és foszforiláz

kináz: A kináz egy enzim, amely katalizálja a foszfátcsoportok átvitelét a nagy energiájú, foszfát-adományozó molekulákból az adott szubsztrátokba.

Foszforiláz: A foszforiláz egy enzim, amely katalizálja egy foszfátcsoport hozzáadását egy szervetlen foszfátból vagy foszfát + hidrogénből egy szerves molekula akceptorhoz.

Jellemzői Kináz és foszforiláz

A cselekvés mechanizmusa

kináz: Katalizáljuk az ATP terminális foszfátcsoportjának transzferét egy szubsztráton lévő -OH csoporthoz. Ezáltal foszfát-észter-kötés alakul ki a termékben. A reakció neve: foszforiláció, és az általános reakciót így írjuk:,

Foszforiláz: Katalizáljuk a foszfátcsoport bejutását egy szerves molekulaba. A reakció neve: phosphorylysis és az általános reakciót így írjuk:,

Foszfát donor a kináz és a foszforiláz enzimek reakciójában

kináz: Foszfátcsoport az ATP-molekulából

Foszforiláz: Foszfátcsoport szervetlen foszfátból

Kináz és foszforiláz enzimek szubsztrátja

kináz: Specifikus szerves molekulák, például szénhidrát, fehérje vagy lipid

Foszforiláz: Szerves molekula elsősorban glükóz

Kináz és foszforiláz enzimek végtermékei

kináz: ADP (energia molekula) + foszforilált szubsztrát

Foszforiláz: Ha a szubsztrát glükóz, akkor glükóz-1-foszfát képződik

A kináz és foszforiláz enzimek szerkezete

kináz: A kináz egy nagyon komplex tercier szerkezetű protein.

Foszforiláz: A foszforiláz biológiailag aktív formája két egyenlő fehérje alegységből álló dimer. Például a glikogén-foszforiláz egy hatalmas protein, amely 842 aminosavat tartalmaz és tömege 97,434 kDa. A glikogén-foszforiláz-dimernek több biológiai jelentőségű szakasza van, beleértve a katalitikus helyeket, a glikogénkötő helyeket és az alloszterikus helyeket.

Kináz és foszforiláz enzim szabályozása

kináz: A kinázok aktivitása erősen szabályozott, és intenzív hatással vannak a sejtekre. A kinázokat foszforilációval aktiválják be vagy ki, a protein-aktivátor vagy fehérje-inhibitor kötésével vagy a sejtben a szubsztrátokhoz viszonyított helyzetük szabályozásával.

Foszforiláz: A glikogén-foszforilázt mind az alloszterikus kontroll, mind a foszforiláció szabályozza. A hormonok, például az epinefrin és az inzulin szintén szabályozhatják a glikogén-foszforilázt.

A kináz és foszforiláz enzimek osztályozása

kináz: A kinázokat átfogó csoportokba sorolják az általuk gyakorolt ​​szubsztrát alapján, mint például protein-kinázok, lipid-kinázok és szénhidrát-kinázok.

Foszforiláz: A foszforilázok két kategóriába sorolhatók; Glikoziltranszferázok és nukleotidiltranszferázok. Példák a glikoziltranszferázokra,

• glikogén-foszforiláz
• keményítő foszforiláz
• maltodextrin-foszforiláz
• Purin nukleozid foszforiláz

Példa a nukleotidiltranszferázokra,

• Polinukleotid-foszforiláz

Kináz és foszforiláz enzimek patológiája

kináz: A dekontrollált kinázaktivitás rákot és betegségeket okozhat az emberekben, beleértve bizonyos típusú leukémiát és még sok más mást, mivel a kinázok számos olyan fázist szabályoznak, amelyek szabályozzák a sejtciklusokat, beleértve a növekedést, a mozgást és a halált.

Foszforiláz: Egyes mediális állapotok, például a V típusú glikogén tároló betegség - izomglikogén és a VI típusú glikogén tároló betegség - máj glikogén stb. Kapcsolódnak a foszforilázokhoz.

Hivatkozások Chang. S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. és Biesecker, L.G. (1998). A máj glikogén foszforiláz mutációjának azonosítása a VI típusú glikogén tároló betegségben. Zümmögés. Mol. Közönséges petymeg., 7(5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. és Rode, W. (2011). A bázikus aminosavmaradékok foszforilezése a fehérjékben: fontos, de könnyen kihagyható. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Hunter T. (1991). A protein-kináz besorolása. Módszerek az enzimológiában, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). A fehérje foszforilációjának szabályozása. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627-641. Johnson, L. N. és Barford, D. (1993). A foszforiláció hatása a fehérjék szerkezetére és működésére. A biofizika és a biomolekuláris szerkezet éves áttekintése, 22(1): 199-232. Manning, G. és Whyte, D. B. (2002). A humán genom protein kináz komplemense. Tudomány, 298(5600): 1912-1934. Kép jóvoltából: Bdoc13: „A dihidroxi-aceton-kináz aktív helye” - Saját munka. (CC BY-SA 3.0) a Wikimedia Commons „Crystal structure 1E3P” segítségével. (Public Domain) a Wikimedia Commonson keresztül