Különbség a tripszin és a kimotripszin között

Fő különbség - tripszin vs kimotripszin
 

A fehérjék emésztése nagyon fontos folyamat az élő szervezetek teljes emésztési eljárásában. A komplex fehérjéket az aminosavak monomereire emésztik, és a vékonybélben abszorbeálódnak. A fehérjék elengedhetetlenek, mivel ezek fő funkciós és szerkezeti szerepet játszanak egy szervezetben. A fehérjék emésztése fehérjék emésztési enzimeken keresztül történik, amelyek tartalmazzák a tripszint, a kimotripszint, a peptidázokat és a proteázokat. A tripszin egy fehérjét emésztõ enzim, amely hasítja a peptidkötést a bázikus aminosavaknál, ideértve a lizint és az arginint. A kimotripszin egy fehérjét emésztõ enzim, amely hasítja a peptidkötést olyan aromás aminosavaknál, mint például fenilalanin, triptofán és tirozin. Az kulcs különbség A tripszin és a kimotripszin között az az aminosav helyezkedik el, amelyben a fehérjében hasad. A tripszin bázikus aminosavpozíciókon hasad, míg a kimotripszin aromás aminosavpozíciókon hasad.

TARTALOMJEGYZÉK

1. Áttekintés és a legfontosabb különbség
2. Mi a tripszin?
3. Mi a kimotripszin?
4. hasonlóságok a tripszin és a kimotripszin között
5. Összehasonlítás egymással - tripszin vs kimotripszin táblázatos formában
6. Összegzés

Mi az a tripszin??

A tripszin egy 23,3 kDa-os protein, amely a szerin-proteázok családjába tartozik, és fő szubsztrátjai bázikus aminosavak. Ezen bázikus aminosavak közé tartozik az arginin és a lizin. A tripszint 1876-ban fedezte fel Kuhne. A tripszin egy globális protein, inaktív formájában létezik, amely tripszinogén - zimogén. A tripszin hatásmechanizmusa a szerin proteáz aktivitáson alapul.

A tripszin a bázikus aminosavak C terminális végén hasít. Ez egy hidrolízis reakció, amelynek pH-értéke 8,0 a vékonybélben. A tripszinogén aktiválása a terminális hexapeptid eltávolításán keresztül történik, és az aktív formát hozza létre; tripszin. Az aktív tripszin két fő típusba tartozik; α - tripszin és β-tripszin. Különböznek hőstabilitásuk és szerkezete szempontjából. A tripszin aktív helye hisztidint (H63), aszparaginsavat (D107) és szerint (S200) tartalmaz..

01. ábra: tripszin

A tripszin enzimatikus hatását a DFP, aprotinin, Ag gátolja⁺, Benzamidin és EDTA. A tripszin alkalmazása magában foglalja a szövetek disszociációját, tripszinizálását az állati sejttenyészetben, tripszis feltérképezését, in vitro fehérjevizsgálatok, ujjlenyomatok és szövettenyésztés alkalmazásai.

Mi a kimotripszin??

A kimotripszin molekulatömege 25,6 kDa, és a szerin proteáz családba tartozik, és endopeptidáz. A kimotripszin inaktív formájában létezik, amely kimotripszinogén. A kimotripszint az 1900-as években fedezték fel. A kimotripszin hidrolizálja a peptidkötéseket az aromás aminosavaknál. Ezen aromás szubsztrátok közé tartozik a tirozin, fenilalanin és triptofán. Ennek az enzimnek a szubsztrátjai főként L-izomerekben vannak, és könnyen hatnak az aminosavak amidjaira és észtereire. Az optimális pH, amelyben a kimotripszin hat, 7,8 - 8,0. A kimotripszinnek két fő formája létezik, például a kimotripszin A és a timotripszin B, és ezek szerkezeti és proteolitikus tulajdonságai között kissé különböznek egymástól. A kimotripszin aktív helye katalitikus triádot tartalmaz, és hisztidinből (H57), aszparaginsavból (D102) és szerinből (S195) áll..

02 ábra: Kimotripszin

A kimotripszin aktivátorai a cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutilammónium-bromid. A kimotripszin inhibitorok a peptidil-aldehidek, bórsavak és kumarin-származékok. A kimotripszint kereskedelemben használják peptid-szintézisben, peptid-térképezésben és peptid-ujjlenyomatok készítésében.

Mik a hasonlóságok a tripszin és a kimotripszin között??

• Mindkét enzim szerin proteáz.
• Mindkét enzim lehasítja a peptidkötéseket.
• Mindkét enzim a vékonybélben hat.
• Mindkét enzim inaktív formájában létezik zimogének formájában.
• Mindkét enzim katalitikus triádból áll, amely aktív helyén hisztidint, aszparaginsavat és szerint tartalmaz.
• Mindkét enzimet először felfedezték és kivonták a szarvasmarhafélékből.
• Mindkét enzim előállítására jelenleg rekombináns DNS technikákat alkalmazunk.
• Mindkét enzim az optimális bázikus pH-értékre hat.
• Mindkét enzimet használjuk in vitro különböző iparágakban.

Mi a különbség a tripszin és a kimotripszin között??

Tripszin vs kimotripszin
A tripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely megbontja a peptidkötést az alapvető aminosavaknál, mint például a lizin és az arginin.	A kimotripszin, amely szintén fehérjét emésztõ enzim, hasítja a peptidkötést olyan aromás aminosavaknál, mint például fenilalanin, triptofán és tirozin.
Molekuláris tömeg
A tripszin molekulatömege 23,3 k Da.	A kimotripszin molekulatömege 25,6 k Da.
szubsztrátok
A komplex fehérjéket az aminosavak monomereire emésztik és a vékonybélben abszorbeálják.	Aromás aminosavak szubsztrátjai, például tirozin, triptofán és fenilalanin hatnak a kimotripszinre.
Az enzim zimogén formája
A tripszinogén a tripszin inaktív formája.	A kimotripszinogén a kimotripszin inaktív formája.
aktivátorok
A lantanidok a tripszin aktivátorai.	A cetiltrimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutilammónium-bromid a kimotripszin aktivátorai.
inhibitorok
DFP, aprotinin, Ag+, A benzamidin és az EDTA gátolja a tripszint.	A peptid-aldehidek, bórsavak és kumarinszármazékok a kimotripszin gátlói.

Összegzés - tripszin vs kimotripszin

A peptidázok vagy proteolitikus enzimek a peptidkötés hidrolízisével hasítják a fehérjéket. A tripszin a bázikus aminosavaknál hasítja a peptidkötést, míg a kimotripszin az aromás aminosavmaradékoknál hasítja a peptidkötést. Mindkét enzim szerinpeptidázok, és a vékonybélben működnek alapvető pH-környezetben. Jelenleg sok kutatás foglalkozik a tripszin és a kimotripszin előállításával rekombináns DNS technológia alkalmazásával, különféle baktérium- és gombás fajok felhasználásával, mivel ezeknek az enzimek nagy ipari értéket képviselnek. Ez a különbség a tripszin és a kimotripszin között.

Töltse le a Trypsin vs Chymotrypsin PDF verzióját

Letöltheti e cikk PDF verzióját, és offline célokra felhasználhatja, az idézet megjegyzésének megfelelően. Töltse le a PDF verziót itt. A különbség a tripsin és a kimotripszin között

Referencia:

1. „kimotripszin”. Kimotripszin - Worthington enzim kézikönyv. Itt érhető el
2. „tripszin”. Tripszin - Worthington enzim kézikönyv. Itt érhető el

Kép jóvoltából:

1.'Serine protease'Tyinella az angol Wikibooksban (Public Domain) a Commons Wikimedia segítségével  
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Saját munka, (CC BY-SA 3.0) a Commons Wikimedia segítségével